Purificación, caracterización funcional y estructural de cisteín proteinasas presentes en frutos maduros de Bromelia antíacantha. Evaluación de sus posibles aplicaciones

Abstract

Las proteasas o peptidasas, son enzimas que catalizan la hidrólisis del enlace peptídico de las proteínas. Se describen cinco clases de acuerdo a su mecanismo catalítico: proteasas aspárticas, de cisteína, metálicas, de serina y de treonina. Estas enzimas desempeñan papeles clave en todos los organismos vivos. A pesar de catalizar la misma reacción, la especificidad por el sustrato suele ser marcadamente diferente para cada proteasa, haciéndolas moléculas únicas. El estudio de nuevas peptidasas, aporta información valiosa permitiendo una mayor comprensión de las propiedades que definen la especificidad y la relación estructura-función, además de generar nuevas herramientas biotecnológicas. En este contexto, se trabajó con frutos maduros de Bromelia antiacantha Bertol., una especie autóctona, perteneciente a la familia Bromeliaceae. Partiendo del extracto de estos frutos y conociendo los puntos isoeléctricos de sus componentes proteicos, se empleó una metodología de purificación simple que permitió separar tres nuevas peptidasas que denominamos: Antiacanthaína A (AntA), Antiacanthaína B (AntB) y Antiacanthaína C (AntC). La caracterización bioquímica de las tres enzimas mostró que ellas tienen propiedades similares y típicas de las cisteín peptidasas